Calycin

Fra Wikipedia, den frie encyklopædi
Det humane retinol-bindende protein (RBP), en typisk lipocalin med otte beta-tråde
En anden synsvinkel af RBP
Det fedtsyre-bindende protein FABP2 med 10 beta-kæder

Calycinerne (fra gr. kalyks, bæger, krater) er en strukturel superfamilie af proteiner, der har en fælles 3D struktur baseret på en beta-barrel, men den strukturelle lighed fremgår dog ikke direkte af de primære aminosyre-sekvenser. Den fælles struktur medfører sammenlignelige funktioner: Binding og transport af hydrofobe molekyler. På grundlag af funktion og lokalisering skelnes mellem tre distinkte grupper calyciner: Lipocaliner, FABPs (fatty acid-binding proteins, fedtsyre-bindende proteiner) og avidiner.

Lipocaliner[redigér | rediger kildetekst]

Lipocalinerne udgør en varieret og voksende familie af hovedsagelig små secernerede proteiner. De har en høj affinitet og selektivitet for hydrofobe molekyler og er generelt betragtet som extracellulære transport-proteiner, som f.eks. RBP (det retinol-bindende protein), der transporterer retinol (en form af vitamin A i blodet til mål-cellerne.

FABP[redigér | rediger kildetekst]

De fedtsyre-bindende proteiner (FABPs) er næste eksklusivt intracellulære proteiner, der binder hydrofobe molekyler, der indgår i lipid-metabolismen. Disse proteiner er f.eks. cRBP, det cellulære retinol-bindende protein, der transporterer retinol inde i cellen.

Avidiner[redigér | rediger kildetekst]

Avidiner som f.eks. streptavidin, et lille opløsligt protein fra bakterien Streptomyces avidinii, og dets homolog, æggehvide-proteinet avidin, er proteiner med en bemærkelsesværdig høj affinitet for vitaminet biotin såvel som andre hydrofobe ligander.

Den fælles struktur[redigér | rediger kildetekst]

Den fælles struktur er domineret af en beta-barrel med otte antiparallelle beta-kæder som kan binde og holde et hydrofobt molekyle. FABP består dog of en beta-barrel med to antiparallelle beta-kæder. Beta-kæderne benævnes ofte A-H.[1]

I modsætning til de membranbundne proteiner med en struktur baseret på beta-barrel, vender calycinerne de hydrofobe aminosyre-rester indad og de hydrofile aminosyre-rester udad.

Eksterne links og henvisninger[redigér | rediger kildetekst]

  1. ^ "Analysis of Sequence and Structure Relationshps in the Calycin Protein Superfamily". Arkiveret fra originalen 15. februar 2021. Hentet 2. august 2016.